Antarktis-bibliografi er en database over den norske Antarktis-litteraturen.

Hensikten med bibliografien er å synliggjøre norsk antarktisforskning og annen virksomhet/historie i det ekstreme sør. Bibliografien er ikke komplett, spesielt ikke for nyere forskning, men den blir oppdatert.

Norsk er her definert som minst én norsk forfatter, publikasjonssted Norge eller publikasjon som har utspring i norsk forskningsprosjekt.

Antarktis er her definert som alt sør for 60 grader. I tillegg har vi tatt med Bouvetøya.

Det er ingen avgrensing på språk (men det meste av innholdet er på norsk eller engelsk). Eldre norske antarktispublikasjoner (den eldste er fra 1894) er dominert av kvalfangst og ekspedisjoner. I nyere tid er det den internasjonale polarforskninga som dominerer. Bibliografien er tverrfaglig; den dekker både naturvitenskapene, politikk, historie osv. Skjønnlitteratur er også inkludert, men ikke avisartikler eller upublisert materiale.

Til høyre finner du en «HELP-knapp» for informasjon om søkemulighetene i databasen. Mange referanser har lett synlige lenker til fulltekstversjon av det aktuelle dokumentet. For de fleste tidsskriftartiklene er det også lagt inn sammendrag.

Bibliografien er produsert ved Norsk Polarinstitutts bibliotek.

Your search

In authors or contributors
  • Antarctic bacteria producing extracellular lipolytic enzymes with activity at low temperature were isolated, and the most promising strain, named G, was identified as a Psychrobacter species based on 16S rDNA sequence alignment. The genomic DNA of this bacterium was used to construct its plasmid genomic library into pUC118 plasmid vectors, and to screen the cold-active lipolytic enzyme genes. Two genes encoding for cold-active lipolytic enzymes, Lip-1452 (with an open reading frame of 1452 bp in length) and Lip-948 (with an open reading frame of 948 bp in length), were screened. The primary structure of the two lipases deduced from the nucleotide sequence showed a consensus pentapeptide containing the active serine (Lip-1452, GDSAG, and Lip-948, GNSMG) and a conserved His-Gly dipeptide in the N-terminal part of the enzyme. Protein sequence alignment and conserved regions analysis indicated that the two lipases probably belonged to family IV and family V of the bacterial lipolytic enzymes, respectively. The upstream and downstream sequences of the two lipolytic lipases were also obtained. The two lipase genes were cloned into the expression vector pCold III and integrated into Escherichia coli BL21 (DE3). The functional expression of both lipase genes by E. coli BL21 (DE3) cells was observed as the formation of clear haloes around colonies on a 1% (vol/vol) tributyrin plate upon induction with isopropyl-b-Dthiogalactopyranoside at 5°C. A lipase activity assay showed that the specific activity of the pCold III+Lip-948 expression system was up to 3.7 U ml-1, whereas that of pCold III+Lip-1452 was very low.

Last update from database: 11/1/24, 3:10 AM (UTC)

Explore